Hexoquinasa

gmein

 

La calmodulina (masa molecular 17.000 daltons) es una proteína acídida con cuatro sitios de unión al ion Ca de alta afinidad. La calmodulina se asocia a multitud de proteínas diferentes y, en su estado unido al ion Ca, modula sus actividades.

La calmodulina es una proteina formada por una cadena polipeptídica. Los dominios globulares N-terminal (azul) y C-terminal (rojo) están unidos por una hélice alfa (verde).

Cada uno de los dominios globulares contiene dos sitios de unión al ion calcio.

Cuando la concentración de ion Ca aumenta a 1 µM, la unión de ion Ca a la calmodulina provoca un cambio de conformación. La unión de cuatro iones calcio induce cambios alostéricos en la proteína. El más notable es la rotación de los dos dominios globulares. Este cambio de conformación permite que la calmodulina se pueda unir a proteínas y de esta manera controlar su actividad.

La conformación de la proteína unida al ion Ca le permite unirse a las proteínas diana, la calmodulina se asocia con un dominio helicoidal en rojo de uno de los muchos enzimas que regula. Así la larga hélice central de la calmodulina se ha doblado sobre sí misma al unirse al dominio helicoidal del sustrato.

La calmodulina es una subunidad integral de la proteína quinasa dependiente de calcio/calmodulina (CaM quinasa). Cuando el ion Ca intracelular aumenta en respuesta a algunos estímulos, la calmodulina une ion Ca, experimentando un cambio de conformación que activa a la CaM quinasa al unirse al dominio helicoidal (rojo). La quinasa fosforila entonces un grupo de proteínas diana, regulando sus actividades.