Estructura de la Mioglobina

La mioglobina es una proteína que abunda en el tejido muscular de los mamíferos buceadores. Está compuesta por una sola cadena polipeptídica de 153 aminoácidos y su secuencia completa ha sido determinada en mioglobinas de diferentes especies. La mioglobina contiene una ferroporfirina firmemente unida, el grupo Hem que le otorga la capacidad de transportar oxígeno. Este modelo muestra el aspecto globular de la mioglobina.

En la mioglobina de cachalote, cerca del 70% de los aminoácidos se ubica en una de las ocho α-hélices de la proteína. El resto integra segmentos cortos de estructura no helicoidal. No se encuentra plegamiento β en esta proteína.

Observa cómo están dispuestas las α-helices en la mioglobina, desde el extremo N-terminal al extremo C-terminal.

Todas las moléculas de mioglobina de cachalote tienen esta misma conformación característica. La forma en que sus ocho α-helices se disponen en el espacio para formar este ovillo característico de la mioglobina corresponde a su Estructura Terciaria.

La estructura terciaria no se establece de manera aletoria. Es el resultado de la interacción de diversas fuerzas interatómicas que dirigen su formación y la estabilizan.

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